Способы совместного осаждения казеина и сывороточных белков

Страница 1

Процесс осаждения сывороточных белков совместно с казеином подробно изучен [21]. В его основе лежит способность сывороточных белков вступать в реакцию комплексообразования с мицеллами казеина [22]. В зависимости от условий проведения процесса, доминирующими взаимодействиями могут быть, как было отмечено в предыдущем разделе, кальциевые мостики, дисульфидные связи или неспецифическая ассоциация.

Молочные белки имеют различную термоустойчивость, так температура коагуляции мицелл казеина составляет 140-200 оС, β – лактоглобулина 70-90 оС, α – лактоальбумина 72-114 оС, иммуноглобулинов 60-70 оС. В диапазоне температуры молока около 80 оС наступает денатурация β – лактоглобулина, которая приводит к активации свободных сульфгидрильных групп, способных вступать в межмолекулярные реакции тиолдисульфидного обмена. Причем молекулы β – лактоглобулина в основном образуют дисульфидные связи с κ – казеином и, возможно, с αs2 – казеином.

Установлено, что кроме β – лактоглобулинов с мицеллами казеина связываются α – лактоальбумины и другие сывороточные белки. Комплексообразование начинается уже при 72 оС.

Кинетика процесса комплексообразования тесно связана с количеством белковых частиц [23]. Анализ степени взаимодействия показал, что при избытке β – лактоглобулина реакция комплексообразования происходит между двумя молями β – лактоглобулина и одним молем κ– казеина. В молоке на одну мицеллу казеина, содержащую 700-800 молекул κ - казеина, приходится около 1000 молекул β – лактоглобулина или 1500 молекул сывороточных белков. Электронная микроскопия показала, что мицеллы казеина, выделенные из нагретого молока, окружены оболочкой, состоящей из денатурированных сывороточных белков, полимеризовавшегося казеина и фосфатов кальция. По мере повышения температуры нагревания молока содержание сывороточных белков уменьшается в нем в 2-3 раза, а размер мицеллы казеина увеличивается на 10-35 %.

Если молоко выдержать 20-30 минут при температуре 90 оС, то при подкислении до рН 4,6 практически все сывороточные белки выпадут в осадок вместе с казеином, а в сыворотке остается только протеозо-пептонная фракция. Этот метод выделения белков молока лег в основу кислотного способа производства копреципитатов. Для подкисления молока используют минеральные кислоты или кислую сыворотку, при необходимости раскисления молока предлагается метод электроактивации.

Полностью осадить белковый комплекс молока можно за счет внесения 0,06 % СаСl2 с последующим нагреванием до 90оС. В этом случае механизм образования комплексов будет иным. Преобладающим взаимодействием становится связывание мицелл казеина с сывороточными белками через кальциевые мостики.

Процесс взаимодействия казеина и сывороточных белков при термокислотной обработке изучался польскими учеными. Ряд авторов исследовали физико-химические характеристики белковых комплексов из сырого молока, пастеризованного при 90 оС и осажденного кислотным способом, и пастеризованного при 90 оС в присутствии 3,6 М СаСl2. Анализ электронной микроскопии показал, что в сыром молоке мицеллы казеина занимали 36 % всей поверхности изображения микропрепарата, а пастеризованного 48 %. Водоудерживающая способность сгустка из сырого молока составляла 1,9 г воды на 1 г белка, из пастеризованного в присутствии кальция – 1,67 г воды на 1 г белка. Буферная емкость белкового комплекса пастеризованного молока в присутствии кальция, была выше, чем у сырого и пастеризованного молока, а сгусток, образующийся после коагуляции, имел более компактную структуру.

Страницы: 1 2 3 4 5


Материалы по теме:


Разделы

© 2014-2024 Copyright www.foodtours.ru 0.0088